a organização estrutural dos níveis de moléculas de proteína: estrutura secundia de uma protea

A base da estrutura de proteínas e proteids da cadeia polipeptídica, e a molécula de proteína pode ser constituída por um, dois ou mais circuitos. No entanto, as propriedades físicas, químicas e biológicas de biopolímeros são causadas não só uma estrutura química geral que pode ser um "sem sentido", mas também por outros níveis de organização das moléculas de proteína.

A estrutura primária de uma proteína é determinada pela composição de aminoácidos qualitativa e quantitativa. ligações peptídicas são a base da estrutura primária. Pela primeira vez esta hipótese sugerida em 1888 A. Ya. Daniliévski, e mais tarde as suspeitas foram confirmadas por meio da síntese de péptidos, que é realizada por E. Fischer. A estrutura de moléculas de proteína no detalhe A. investigaram Ya. Danilevskim e E. Fischer. De acordo com esta teoria, as moléculas de proteína consistem em um grande número de resíduos de aminoácidos que são ligados através de ligações peptídicas. molécula de proteína pode ter uma ou mais cadeias polipeptídicas.

Quando as estruturas primárias das proteínas utilizadas para os agentes de teste químicos e enzimas proteolíticas. Assim, usando o método de Edman é muito conveniente para identificar os aminoácidos terminais.

A estrutura secundária da proteína mostra uma configuração espacial da molécula de proteína. Existem os seguintes tipos de estrutura secundária: alfa-helix, beta-espiral, de hélice de colagénio. Os cientistas descobriram que o mais característico da estrutura alfa-helix dos péptidos.

A estrutura secundária da proteína é estabilizada por meio de pontes de hidrogénio. O último surgir entre os átomos de hidrogénio ligados a um átomo de azoto electronegativo de uma ligação peptídica, e um átomo de oxigénio do carbonilo do quarto um dos seus aminoácidos, e que são dirigidos ao longo da espiral. cálculos de energia mostram que a polimerização destes aminoácidos é mais eficiente alfa-hélice direita, que está presente nas proteínas nativas.

A estrutura secundária de uma proteína: a estrutura de folha beta

cadeias polipeptídicas em beta-dobras são totalmente estendida. Os beta-dobras são formadas pela interacção de duas ligações peptídicas. Esta estrutura é característicos proteínas fibrosas (queratina, fibroína, etc.). Em particular, o beta-queratina caracterizado por uma disposição paralela de cadeias polipeptídicas que são ainda estabilizados por pontes dissulfureto intercadeias. As cadeias de polipeptídeos fibroína de seda vizinhos são antiparalelas.

A estrutura secundária da proteína: hélice de colagénio

A formação é composto por três cadeias de tropocolágeno Spiralized, que tem uma forma de haste. Spiralized onda cadeia e formar um superhelix. Hélice estabilizada por ligações de hidrogénio entre o átomo de hidrogénio do péptido que ocorre amino de resíduos de aminoácidos em uma cadeia e o oxigénio do grupo carbonilo do resuo de aminoido de uma outra cadeia. estrutura de colagénio apresentado dá elevada resistência e elasticidade.

A estrutura terciária da proteína

A maioria das proteínas no estado nativo são estrutura muito compacta, que é determinada pela forma, tamanho, e a polaridade dos radicais de aminoácidos, e a sequência de aminoácidos.

Uma influência significativa sobre a formação da conformação nativa da proteína, ou a estruturas terciárias têm interacções hidrófobas e ligações de hidrogénio, iónicas, etc .. Sob a acção destas forças é conseguido conformao termodinamicamente conveniente da molécula de proteína e a sua estabilização.

A estrutura quaternária

Este tipo de estrutura da molécula é o resultado da associação de várias subunidades numa única molécula complexa. A composição de cada subunidade inclui estruturas primárias, secundárias e terciárias.