A função de enzimas. O papel das enzimas no organismo

Enzimas – um proteínas globulares, que ajudam a passar todos os processos celulares. Como todos os catalisadores, eles não podem voltar a resposta, e são usados para acelerá-lo.

Localização de enzimas na célula

Dentro da célula, as enzimas individuais são normalmente contido e operar em um organelos rigorosamente definidas. Localização das enzimas está directamente relacionada com a função que geralmente realiza o local de célula.

Quase todas as enzimas da glicólise está localizado no citoplasma. ciclo de Krebs Enzimas – na matriz mitocondrial. As substâncias activas contidas na hidrólise lisossomas.

Certos órgãos e tecidos de animais e plantas são não só sobre um conjunto de enzimas, mas também para a sua actividade. Este tecidos recurso usado clinicamente para o diagnóstico de certas doenças.

Há também são características específicas da idade na actividade e um conjunto de enzimas nos tecidos. Eles são mais claramente visível no período de desenvolvimento embrionário quando a diferenciação de tecidos.

Nomenclatura de enzimas

Existem vários sistemas de títulos, cada um dos quais leva em conta as propriedades da enzima em diferentes graus.

• Trivial. Os nomes das substâncias são dadas aos caracteres aleatórios. Por exemplo, a pepsina (pepsis -. "Digestão", Gr) e tripsina (tripsis – "dilui" o grego.)
• Rational. O nome da enzima é composta do substrato e a extremidade de "ase". Por exemplo, amilase acelera a hidrólise do amido (amilo -. "Amido", grego).
• Moscou. Foi adoptado em 1961 pela Comissão Internacional para a nomenclatura de enzimas no V Congresso Internacional de Bioquímica. substância do título é composto por um substrato e a reacção que é catalisada (acelerada) pela enzima. Se a função de enzimas é a transferência de um grupo de átomos de uma molécula (substrato) para outro (o aceitador), catalisador inclui o nome e o nome químico do aceitador. Por exemplo, na reacção de transferência de grupo amino da alanina para o ácido 2-oksiglutarovuyu participa alanina enzima: 2-oksoglutarataminotransferaza. O nome reflete:
• substrato – alanina;
• aceitador – ácido 2-oxoglutárico;
• amino tolerada na reacção.

Comissão Internacional elaborou uma lista de todas as enzimas conhecidas, que é constantemente atualizado. Isto é devido à descoberta de novas substâncias.

classificação de enzimas

enzimas Compartilhar em grupos de duas maneiras. O primeiro oferece duas classes de substâncias:

• simples – composto apenas de proteínas;
• complexo – que contém parte da proteína (apoenzima) e não-proteína denominada coenzima.

As vitaminas podem ser incluídos na parte não-proteína do complexo enzima. Interação com outras substâncias ocorre através do sítio ativo. molécula de enzima total não participar do processo.

Propriedades das enzimas, assim como outras proteínas, são determinadas pela sua estrutura. Dependendo dos catalisadores é só acelerar a reação deles.

O segundo método de classificação divide questão de fato, qual a função é realizada por enzimas. O resultado é seis classes:

• oxidorredutase;
• transferase;
• hidrolase;
• isomerase;
• liase;
• ligase.

Este grupo convencional, que diferem não só nos tipos de reacções que regulam as enzimas compreendidas em si. Em substâncias de diferentes grupos da estrutura é diferente. E a função das enzimas na célula, por conseguinte, pode não ser a mesma.

Oxirredutases – redox

A principal função do primeiro grupo de enzimas – aceleração de reacções de oxidação-redução. Uma característica: a capacidade para formar uma cadeia de enzimas oxidativas, nas quais a transferência de electrões ou átomos de hidrogénio a partir do primeiro substrato para o aceitador final. Estes compostos são separados de acordo com o princípio de funcionamento ou de trabalho na reacção.

1. desidrogenase aeróbico (oxidase) acelerar a transferência de electrões ou prótons directamente com os átomos de oxigénio. Anaeróbia também realizar a mesma acção, mas nas reacções que ocorrem sem a transferência de electrões ou átomos de hidrogénio em átomos de oxigénio.
2. desidrogenase primário processo catalisado átomos de hidrogénio retirada de substâncias oxidáveis (o substrato primário). Secundária – acelerar a remoção de átomos de hidrogénio a partir de um substrato secundário foram preparados usando desidrogenase primário.

Outra característica: ser um catalisador de dois componentes com um conjunto muito limitado de coenzima (grupo activo), que podem acelerar o conjunto de uma variedade de reacções de oxidação-redução. Isto é conseguido por um grande número de variantes: a mesma coenzima pode aderir a apofermentami diferente. Em cada caso, particularmente oxidorredutase com suas próprias propriedades.

Há uma outra característica deste grupo de enzimas, que não pode deixar de mencionar – eles acelerar os processos químicos associados com a liberação de energia. Tais reações são chamados exotérmica.

Transferase – portadores

Estas enzimas funcionar como reacções de transferência de aceleração resuos moleculares e os grupos funcionais. Por exemplo, fosfofrutoquinase.

Alocar oito grupos de catalisadores, com base no grupo tolerável. Consideremos apenas alguns deles.

1. Fosfotransferase – ajudar a transferência de resíduos de ácido fosfórico. Eles são divididos em subclasses de acordo com o destino (álcool, ácido carboxílico, etc).
2. Aminotransferase – acelerar a reacção de transaminação aminoácidos.
3. Glicosilo – transferido resíduos glicosilo das moléculas de moléculas de ésteres fosfóricos de mono e polissacáridos. Fornecer um reacções de decomposição e síntese de oligo- ou polissacáridos em plantas e organismos animais. Por exemplo, eles participam na reacção de colapso sacarose.
4. Aciltransferase transferido resíduos de ácidos carboxílicos a, aminas, álcoois e ácidos aminados. Acil-coenzima-A é uma fonte de grupos acilo versátil. Pode ser considerado como um grupo activo de aciltransferases. Na maioria das vezes tolerada ácido acético acilo.

Hidrolase – digerido com a participação de água

Neste grupo de enzimas funcionar como catalisadores para as reacções de clivagem (síntese menos) de compostos orgânicos em água, que está envolvido. As matérias deste grupo são mantidos em gaiolas e no suco digestivo. molécula catalisadores no tracto gastrointestinal são compostas por um único componente.

Local de localização destas enzimas são lisossomas. Eles executam funções protectoras de enzimas na célula: substâncias estranhas clivam que passaram através da membrana. Eles também consomem as substâncias que não são mais necessários celular, para o qual os lisossomos foram apelidados de saneamento.

Outra de suas "apelido" – o suicídio celular, uma vez que são a principal ferramenta para autólise celular. Se houve uma infecção, processo inflamatório já começou, a membrana torna-se permeável e hidrolase lisossomal para fora para o citoplasma, destruindo tudo no seu caminho e destruir a célula.

Compartilhado por vários tipos de catalisadores deste grupo:

• esterase – responsável pela hidrólise de ésteres de álcoois;
• Glicosidase – acelerar a hidrólise de glicósidos, dependendo de qual o isómero que operam, emitem α- ou β-glicosidase;
• hidrolase de péptido – responsável pela hidrólise de ligações peptídicas em proteínas, e sob determinadas condições, e para a sua síntese, mas este método não é usado na síntese de proteínas em células vivas;
• amidase – responsável pela hidrólise de amidas, por exemplo, a urease catalisa a decomposição de ureia em amoníaco e água.

Isomerase – conversão molécula

Estas substâncias aceleram mudanças dentro de uma molécula. Eles podem ser estrutural ou geométrico. Isso pode acontecer de diferentes maneiras:

• transferência de átomos de hidrogénio;
• movendo um grupo fosfato;
• mudança de local de agrupamentos atómicos no espaço;
• o movimento da ligação dupla.

A isomerização pode ser exposta a ácidos orgânicos, hidratos de carbono e aminoácidos. Isomerase pode converter aldeídos e cetonas, por outro lado, a forma cis reconstituídas numa forma trans e para trás. Para entender melhor o que função é realizada pelas enzimas deste grupo, você precisa conhecer os isômeros diferenças.

conexão lágrima liase

Estas enzimas acelerar a decomposição não hidrolítico de relações compostos orgânicos:

• ligações carbono-carbono;
• fósforo-oxigénio;
• carbono-enxofre;
• carbono-azoto;
• carbono-oxigénio.

Neste caso inclui tais produtos simples tais como dióxido de carbono, água, amónia, e ligações duplas fechadas. Poucas destas reacções pode ir no sentido oposto, correspondente às enzimas sob condies adequadas para este processo não só catalisa a dissolução, mas síntese.

Classificação liase ocorre tipo de conexão, eles quebram. Elas são enzimas complexas.

ligase reticulado

A principal função das enzimas deste grupo – a aceleração das reacções de síntese. Sua peculiaridade – criando conjugação com a desintegração de substâncias que são capazes de dar energia para o processo de biossíntese. Há seis divisórias constituídas por tipo de conexão. Cinco deles são subgrupos liases idênticos, e o sexto é responsável pelo estabelecimento de comunicação "azoto metal".

Alguns ligases estão envolvidos em uma particularmente importantes processos celulares. Por exemplo, uma ligase de ADN envolvida na replicação de ácido desoxirribonucleico. Ela costura cortado, criando novas ligações fosfodiéster. Foi ela que une fragmentos de Okazaki.

Esta mesma enzima é amplamente usado em engenharia genética. Ela permite que os cientistas para reticular a molécula de ADN das peças necessárias deles, criando uma única cadeia de ácido desoxirribonucleico. Eles podem colocar qualquer informação, criando assim uma fábrica para a produção de proteínas essenciais. Por exemplo, é possível costurar um pedaço de DNA de uma bactéria responsável pela síntese de insulina. E quando a célula irá transmitir suas próprias proteínas, ela, ao mesmo tempo, façamos e minerais necessários para fins médicos. Resta apenas para limpar, e vai ajudar muitas pessoas doentes.

A enorme papel das enzimas no corpo

Eles podem aumentar a taxa de reação mais de dez vezes. É essencial para a atividade celular normal. A enzimas participam em cada reacção. Por conseguinte, a função de enzimas no corpo diversos como todos os processos que ocorrem. Uma interrupção de estes catalisadores leva a consequências graves.

As enzimas são largamente utilizadas nos alimentos, indústria de luz, medicina: utilizado para o fabrico de queijos, salsichas, alimentos enlatados, estão incluídas na pós detergentes. Eles são também utilizados no fabrico de materiais fotográficos.