Especificidade da enzima: tipos e características da ação

A palavra "enzima" tem raízes latinas. Na tradução, significa "fermento". Em inglês, o termo "enzima" é usado, derivado do termo grego que significa o mesmo. As enzimas são chamadas de proteínas especializadas. Eles são formados em células e têm a capacidade de acelerar o curso de processos bioquímicos. Em outras palavras, eles atuam como catalisadores biológicos. Consideremos ainda mais a especificidade da ação das enzimas. также будут описаны в статье. Os tipos de especificidade também serão descritos no artigo.

Características gerais

A manifestação da atividade catalítica de certas enzimas é devido à presença de uma série de compostos não proteicos. Eles são chamados de cofactores. Eles são divididos em 2 grupos: íons metálicos e uma série de substâncias inorgânicas, bem como coenzimas (compostos orgânicos).

O mecanismo de atividade

Por sua natureza química, as enzimas pertencem ao grupo das proteínas. No entanto, ao contrário do último, os elementos em questão contêm um centro ativo. É um complexo único de grupos funcionais de resíduos de aminoácidos. Eles são estritamente orientados no espaço devido à estrutura terciária ou quaternária da enzima. No centro ativo, as regiões catalítica e de substrato são isoladas. O último é o que determina a especificidade das enzimas. O substrato é a substância sobre a qual a proteína atua. Anteriormente, acreditava-se que sua interação é realizada com o princípio de "chave para o bloqueio". Em outras palavras, o centro ativo deve corresponder claramente ao substrato. Atualmente, prevalece uma hipótese diferente. Acredita-se que a correspondência exata está inicialmente ausente, mas aparece durante a interação de substâncias. O segundo – site catalítico afeta a especificidade da ação. Em outras palavras, determina a natureza da reação acelerada.

Estrutura

Todas as enzimas são divididas em um e dois componentes. Os primeiros possuem uma estrutura semelhante à das proteínas simples. Eles contêm exclusivamente aminoácidos. O segundo grupo – a proteína – inclui a proteína e as partes não protéicas. A última é coenzima, a primeira é apoenzima. O último determina a especificidade do substrato da enzima. Ou seja, ele funciona como um substrato no centro ativo. A coenzima, respectivamente, atua como uma região catalítica. A especificidade da ação está associada a ela. Como coenzimas, vitaminas, metais e outros compostos de baixo teor molecular podem atuar.

Catálise

A ocorrência de qualquer reação química está associada à colisão de moléculas de substâncias que interagem. Seu movimento no sistema é determinado pela presença de energia livre potencial. Para uma reação química, é necessário que as moléculas adotem um estado de transição. Em outras palavras, eles devem ter força suficiente para passar pela barreira de energia. Representa o volume mínimo de energia para a reatividade de todas as moléculas. Todos os catalisadores, incluindo enzimas, são capazes de reduzir a barreira de energia. Isso promove um fluxo acelerado da reação.

Qual é a especificidade das enzimas?

Essa habilidade é expressa na aceleração de apenas uma certa reação. As enzimas podem afetar o mesmo substrato. No entanto, cada um deles acelerará apenas uma reação específica. A especificidade reativa da enzima pode ser rastreada com o exemplo do complexo piruvato desidrogenase. Inclui proteínas que afetam o PVC. Os principais são: piruvato desidrogenase, piruvato descarboxilase, acetiltransferase. A reação em si é chamada de descarboxilação oxidativa de PVC. Como seu produto atua em ácido acético.

Classificação

Existem alguns tipos de especificidade enzimática:

1. Estereoquímica. É expresso na capacidade de uma substância influenciar um dos possíveis estereoisómeros do substrato. Por exemplo, fumarato hidratase é capaz de atuar sobre fumarato. No entanto, não afeta o isómero cis-ácido maleico.
2. Absoluto. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. A especificidade de enzimas deste tipo é expressa na capacidade de uma substância afetar apenas um substrato específico. Por exemplo, a sacarose reage exclusivamente com sacarose, arginase – com arginina e assim por diante.
3. Relativo. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. A especificidade das enzimas neste caso é expressa na capacidade de uma substância afetar um grupo de substratos com uma ligação do mesmo tipo. Por exemplo, a alfa-amilase reage com glicogênio e amido. Eles têm uma ligação do tipo glicosídeo. A tripsina, a pepsina, a quimotripsina afetam muitas proteínas do grupo de peptídeos.

Temperatura

в определенных условиях. As enzimas têm especificidade sob certas condições. Para a maioria deles, a temperatura ideal é + 35 … + 45 graus. Quando a substância é colocada em condições com valores mais baixos, sua atividade diminuirá. Esta condição é chamada de inativação reversível. À medida que a temperatura aumenta, suas habilidades serão restauradas. Vale ressaltar que, se colocado em condições onde t é maior do que os valores especificados, a inativação também ocorrerá. No entanto, neste caso, será irreversível, uma vez que não se recupera com a temperatura decrescente. Isto é devido à desnaturação da molécula.

Efeito do pH

A carga da molécula depende da acidez. Conseqüentemente, o pH afeta a atividade do local ativo e a especificidade da enzima. O índice de acidez ideal para cada substância é diferente. No entanto, na maioria dos casos é 4-7. Por exemplo, para amilase salival alfa, a acidez ideal é 6.8. Enquanto isso, existem várias exceções. Acidez ótima de pepsina, por exemplo, 1,5-2,0, quimotripsina e tripsina – 8-9.

Concentração

Quanto mais a enzima estiver presente, maior a taxa de reação. Uma conclusão semelhante pode ser extraída sobre a concentração do substrato. No entanto, em teoria, o conteúdo de saturação do alvo é determinado para cada substância. Com isso, todos os centros ativos serão ocupados pelo substrato existente. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Neste caso, a especificidade da enzima será máxima, independentemente da subsequente adição dos alvos.

Substâncias-reguladores

Eles podem ser divididos em inibidores e ativadores. Ambas as categorias são divididas em inespecíficas e específicas. O último tipo de avtivadores inclui sais biliares (para lipase no pâncreas), íons de cloro (para alfa-amilase), ácido clorídrico (para pepsina). Os ativadores não específicos são íons de magnésio que afetam cinases e fosfatases e inibidores específicos são péptidos terminais de proenzimas. Estes últimos são formas inativas de substâncias. Eles são ativados pela clivagem dos péptidos terminais. Seus tipos específicos correspondem a cada proenzima individual. Por exemplo, em uma forma inativa, a tripsina é produzida na forma de tripsinogênio. Seu centro ativo é fechado pelo hexapeptídeo terminal, que é um inibidor específico. No processo de ativação, ele se separa. O centro ativo da tripsina como resultado disso fica aberto. Inibidores não específicos são sais de metais pesados. Por exemplo, sulfato de cobre. Provocam a desnaturação dos compostos.

Inibição

Pode ser competitivo. Esse fenômeno é expresso na ocorrência de uma similaridade estrutural entre o inibidor e o substrato. Eles entram em uma luta pela comunicação com o centro ativo. Se o conteúdo do inibidor for maior que o do substrato, é formado um inibidor da enzima coplex. Quando a substância alvo é adicionada, a proporção mudará. Como resultado, o inibidor será deslocado. Por exemplo, succinato para succinato desidrogenase age como um substrato. Os inibidores são oxaloacetato ou malonato. A influência dos produtos de reação é considerada competitiva. Muitas vezes eles são como substratos. Por exemplo, para glicose-6-fosfato, o produto é glicose. O substrato será fosfato de glicose-6. A inibição não competitiva não implica uma semelhança estrutural entre substâncias. O inibidor e o substrato podem ligar-se simultaneamente à enzima. Isso leva à formação de um novo composto. Ele é um complexo enzima-substrato-inibidor. Durante a interação, o centro ativo está bloqueado. Isto é devido à ligação do inibidor ao local catalítico da AC. Um exemplo é a citocromo oxidase. Para esta enzima, o oxigênio atua como um substrato. Os inibidores da citocromo oxidase são sais de ácido cianhídrico.

Regulamento Allostérico

Em alguns casos, além do centro ativo que determina a especificidade da enzima, há mais um link. O componente alostérico atua como ele. Se um ativador do mesmo nome estiver associado a ele, a eficácia da enzima é aumentada. Se o inibidor entrar na reação com o centro alostérico, a atividade da substância, respectivamente, diminui. Por exemplo, adenilato ciclase e guanilato ciclase referem-se a enzimas com a regulação do tipo alostérico.