Qual é a função enzimática das proteínas? Função enzimática das proteínas: exemplos

O trabalho do nosso corpo – um processo muito complexo no qual milhões de células envolvidas, milhares de substâncias diferentes. Mas há uma área que é inteiramente dependente das proteínas específicas, sem a qual a vida humana ou animal seria completamente impossível. Como você provavelmente adivinhou, estamos falando agora sobre as enzimas.

Hoje vamos considerar o enzimática função de proteínas. Esta é uma importante área de bioquímica.

Como a base destas substâncias são predominantemente proteínas, então elas podem ser consideradas por eles. Você deve saber que para as primeiras enzimas tempo foram descobertos na década de 30 do século 19, apenas os cientistas levou mais de um século, a fim de chegar a uma definição mais ou menos uniforme para eles. Então, qual função é realizada por enzimas de proteínas? Nesta, bem como a sua estrutura e reações dos exemplos que você vai aprender com este artigo.

Você tem que entender que nem todo proteína pode ser uma enzima, mesmo em teoria. proteínas globulares única forma capaz de exibir actividade catalítica em relação a outros compostos orgânicos. Tal como acontece com todos os compostos naturais nesta classe, as enzimas são compostos de resíduos de aminoácidos. Note-se que a função enzimática de proteínas (exemplos dos quais serão no artigo) pode ser realizada apenas por um cuja massa molar é menor que 5,000.

O que é uma enzima, a definição moderna

Enzimas – um catalisador de biológica origem. Eles têm a capacidade de acelerar a reacção, devido ao contacto íntimo entre os reagentes (substratos). Podemos dizer que a função enzimática de proteínas – um processo alguns catálise de reações bioquímicas que são exclusivos a um organismo vivo. Apenas uma pequena parte deles pode ser reproduzido em laboratório.

Note-se que nesta área houve algum avanço nos últimos anos. Os cientistas têm vindo a aproximar-se a criação de enzimas artificiais que podem ser usados não apenas para fins econômicos, mas também medicina. É desenvolvido enzimas que podem efetivamente destruir até mesmo pequenas áreas de câncer incipiente.

Que partes da enzima directamente envolvido na reacção?

Note-se que, em contacto com o substrato não incluir o corpo inteiro da enzima, mas apenas uma pequena secção do que é chamado o local activo. Esta é a sua principal propriedade de complementaridade. Este conceito implica que a enzima é idealmente adequada para o substrato sob a forma e as suas propriedades físicas e químicas. Podemos dizer que a função das enzimas , neste caso, é o seguinte:

• Sua água vem para baixo a partir da superfície da casca.
• Há uma certa deformação (polarização, por exemplo).
• Depois que eles são organizados de uma maneira especial no espaço, enquanto se move para mais perto uns dos outros.

Estes factores conduzem para a aceleração da reacção. Agora, vamos fazer uma comparação entre as enzimas e catalisadores inorgânicos.

Como você pode ver, a função enzimática de proteínas requer especificidade. Por si só também irá adicionar que muitas destas proteínas têm também espécies específicas. Simplificando, enzimas humanas dificilmente adequado para uma cobaia.

informações importantes sobre a estrutura de enzimas

A estrutura destes compostos é isolado imediatamente três níveis. A estrutura principal pode ser identificado pelos resíduos de aminoácido que são parte das enzimas. Como a função enzimática de proteínas, cujos exemplos temos repetidamente citadas neste artigo, pode ser realizada apenas por determinadas categorias de compostos, para identificá-los precisamente nesta base é bastante real.

Como para o nível secundário, bem como o respectivo acessório é determinada por meio de outros tipos de ligações que podem ocorrer entre estes resíduos de aminoácidos. Esta comunicação de hidrogénio, electrostática, hidrófoba, e interacções de Van der Waals. Como resultado da tensão que causam estas ligações em diferentes partes da enzima produzida α-hélice, o loop e cadeias?.

A estrutura terciária é um resultado do facto de que relativamente grandes porções da cadeia polipeptídica simplesmente dobrar. Os fios resultantes são chamados domínios. Finalmente, a formação final de esta estrutura tem lugar somente depois de uma interacção estável estabelecida entre os diferentes domínios. Deve ser lembrado que a formação dos domínios-se indo de uma maneira completamente independente um do outro.

Algumas características de domínio

Tipicamente, a cadeia polipeptica a partir do qual são formados, é composto de resíduos de aminoácidos de cerca de 150. Quando os domínios interagir uns com os outros, formado glóbulo. Desde que a função é executada pelos sítios ativos enzimáticas com base nelas, devem compreender a importância deste processo.

O domínio em si é caracterizado pelo facto de que entre os resíduos de aminoácidos na sua estrutura, existem numerosas interacções. O seu número é muito maior para essas reações entre os próprios domínios. Assim, a cavidade entre elas relativamente "vulneráveis" para acções de vários solventes orgânicos. O volume da ordem de 20-30 Angstrom cúbico que se encaixa várias moléculas de água. Diferentes domínios têm, frequentemente, uma estrutura tridimensional completamente original, o que está associado com o desempenho de funções inteiramente diferentes.

sítios ativos

Como regra geral, os sítios ativos estão localizados estritamente entre domínios. Por conseguinte, cada um dos quais tem um papel muito importante no curso da reacção. Devido a este arranjo dos domios encontrados flexibilidade considerável, mobilidade na área da enzima. Isto é extremamente importante, uma vez que a função enzimática é realizada apenas aqueles compostos que podem alterar a sua posição adequadamente espacial.

Entre comprimento de ligação polipéptido no corpo da enzima, e por funções complexas como eles realizados, existe uma ligação directa. papel complicação tanto conseguido formando o sítio activo da reacção entre o domínio catalítico e, devido à formação de inteiramente novos domínios.

Algumas proteínas, enzimas (exemplos – lisozima e glicogénio) pode variar muito em tamanho (resíduos 129 e 842 aminoácidos, respectivamente), embora a reacção é catalisada de clivagem de ligações químicas do mesmo tipo. A diferença é que as enzimas mais maciças e grandes são capazes de controlar melhor a sua posição no espaço, o que assegura uma maior estabilidade e velocidade de reacção.

O principal classificação de enzimas

Atualmente aceita e difundida no mundo é a classificação padrão. De acordo com ela, ela representa seis classes principais, com as subclasses relevantes. Nós consideramos apenas o básico. Aqui estão elas:

1. Oxidorredutases. A função de enzimas neste caso – de estimulação reacções redox.

2. Transferases. Pode realizar os substratos de transferência entre os grupos seguintes:

• unidades de um carbono.
• Restos de aldeídos e cetonas.
• Acil e glicosil componentes.
• Alquilo (como uma excepção, não pode suportar CH3) resíduos.
• bases azotadas.
• Grupos contendo fósforo.

3. Hidrolases. Neste caso, a função enzimática é clivar as proteínas dos seguintes tipos de compostos:

• Ésteres.
• Glicosídeos.
• Ésteres e tioésteres.
• títulos do tipo peptídeo.
• tipo de parentesco CN (com excepção do mesmo ptido).

4. Liases. São capazes de desengatar grupos com subsequente formação de uma ligação dupla. Além disso, pode realizar o processo inverso: juntar grupos seleccionados de ligações duplas.

5. Isomerases. Neste caso, a função enzimática de proteínas é complicada reacções de catálise isoméricas. Este grupo inclui os seguintes enzimas:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Oxirredutases intramolecular.
• transferases intramolecular.
• liase intramolecular.

6. Ligases (também conhecido como sintetase). Eles são utilizados para a separação de ATP enquanto formar algumas ligações.

É fácil perceber que a função enzimática de proteínas é extremamente importante, pois eles são controlam em certa medida praticamente todas as reações que ocorrem a cada segundo em seu corpo.

O que resta da enzima após a interacção com o substrato?

Muitas vezes, a enzima é uma proteína globular origem, o centro activo das quais é representada pelos seus resíduos de aminoácidos mesmos. Em todos os outros casos, na parte central firmemente ligado com ele grupo prostético ou coenzima (ATP, por exemplo), a relação é muito mais fraco. Um catalisador chamado uma holoenzima, e o seu resíduo, após a remoção da apoenzima ATP formado.

Assim, de acordo com esta característica enzimas classificadas nos seguintes grupos:

• Simples hidrolase, liase e isomerase, que geralmente não contêm base de coenzima.
• proteínas enzimáticas (exemplos – alguns transaminase) que compreendem um grupo prostético (ácido lipóico, por exemplo). Este grupo inclui muitos dos peroxidase.
• Enizmy para o qual a coenzima regeneração necessário. Estes incluem quinases, assim como a maioria dos Oxirredutases.
• Outros catalisadores, a composição do qual não está ainda totalmente compreendida.

Todas as substâncias que fazem parte do primeiro grupo, são amplamente utilizados na indústria de alimentos. Todos os outros catalisadores requerem condições muito específicas para a sua activação, e, por conseguinte, só funcionam no corpo, ou em algumas experiências laboratoriais. Assim, a função enzimática – esta é uma reacção muito específico, que consiste em estimular reacções de catálise () em certos tipos de condições bem definidas de corpo humano ou animal.

O que acontece no sítio ativo, ou por enzimas funcionam de forma eficaz?

Temos repetidamente disse que a chave para a compreensão da catálise enzimática é a criação do centro ativo. É aí que a ligação específica do substrato, que em tais condições são muito mais activos reagir. Para que você para compreender a complexidade das reações sendo realizado lá, dar um exemplo simples para acontecer fermentação da glicose, é necessário uma vez que 12 enzimas! Igualmente interacção difícil só se torna possível devido ao facto de que uma proteína que desempenha a função enzimática tem o maior grau de especificidade.

Tipos de especificidade de enzimas

É absoluta. Neste caso, a especificidade é mostrada apenas uma, enzima tipo estritamente definida. Assim, a urease interage apenas com ureia. Com lactose do leite, uma vez que entra na reacção sob quaisquer condições. Isso é o que a função é realizada por proteínas, enzimas no corpo.

Além disso, o grupo não está especificidade absoluta incomum. Como pode ser entendido a partir do nome, neste caso não é "receptividade" estritamente a uma classe de compostos orgânicos (ésteres, incluindo álcoois complexos ou aldeídos). Por exemplo, a pepsina, o que é uma das principais enzimas do estômago, mostra apenas a especificidade para a hidrólise de ligações peptídicas. álcool desidrogenase interage exclusivamente com álcoois e não laktikodegidraza dividir qualquer coisa diferente de ácidos alfa-hidroxi.

Acontece também que a característica função enzimática de um grupo particular de compostos, mas em determinadas condições, as enzimas podem actuar em bastante diferente do seu principal "propósito" de uma substância. Neste caso, o catalisador "tende" para uma determinada classe de substâncias, mas sob determinadas condições isso pode clivar e outros compostos (não necessariamente equivalentes). No entanto, neste caso, a reação vai muito mais lentamente.

Amplamente conhecido para a capacidade de tripsina a agir em ligações peptídicas, mas poucas pessoas sabem que esta proteína que desempenha a função da enzima no tracto gastrointestinal, pode também reagir com diferentes compostos de éster.

Finalmente, existe a especificidade da óptica. Estas enzimas podem interagir com uma vasta variedade de substâncias listar inteiramente, mas apenas sob a condição de que eles têm propriedades ópticas bem definidas. Assim, a função enzimática de proteínas, neste caso, é muito semelhante ao princípio de acção não é enzimas, catalisadores e origem inorgânica.

Que fatores determinam a eficiência da catálise?

Hoje, acredita-se que os factores que determinam um extremamente elevado grau de eficiência de enzimas são as seguintes:

• concentrando efeito.
• efeito de orientação espacial.
• A versatilidade do centro reaccional activo.

Em geral, o efeito da concentração de substância não difere do que nas reacções de catálise inorgânicos. Neste caso, uma concentração de tal substrato, o que é várias vezes maior do que um valor similar para todas as outras coisas, o volume de solução no centro activo. No centro da reacção separa selectivamente substâncias molécula que tem de reagir uns com os outros. Não é difícil adivinhar que esse efeito leva a um aumento na taxa de reação química várias ordens de magnitude.

Quando um processo químico padrão tem lugar, é extremamente importante, que faz parte das moléculas que interagem vai colidir uns com os outros. Simplificando, a substância da molécula no momento da colisão devem ser estritamente orientados em relação ao outro. Devido ao facto de que é realizada sob coerção, em seguida, todos os componentes envolvidos estão dispostos numa certa linha, a reacção é acelerada por catálise de cerca de três ordens de tal volta no local activo da enzima.

Sob multifuncionalidade, neste caso, refere-se a uma propriedade de todos os componentes do local activo, ao mesmo tempo (ou estritamente coordenada) agir sobre a molécula de "tratado" substância. Em que um (molécula) é não só adequadamente fixo no espaço (ver. Acima), mas muda também grandemente as suas características. Tudo isso junto leva ao fato de que a enzima está se tornando muito mais fácil agir sobre o substrato, conforme necessário.