O mecanismo de acção de enzimas

Enzimas (enzimas) – um elevado peso molecular, compostos orgânicos de natureza proteica, que operam no organismo um papel de catalisadores biológicos.

O mecanismo de acção de enzimas

A elucidação dos mecanismos subjacentes à acção catalítica de enzimas, é um dos problemas fundamentais e atuais problemas não só enzimologia, mas bioquímica moderna e biologia molecular.

Muito antes de as enzimas tornou-se disponível pura e foi elucidada sua natureza, tornaram-se convencido de que crucial para processo enzimático tem um acoplamento de enzima ao substrato. As tentativas para encontrar um composto complexo do enzima com o substrato durante um longo tempo não levam ao sucesso, como este complexo é lábil, ele decompõe-se muito rapidamente. Usando o método de espectroscopia tornou possível identificar os complexos enzima-substrato a catalase, peroxidase, álcool desidrogenase, enzimas flavinzavisimyh.

O método de análise de raios-X permitiu obter uma série de informações importantes sobre a estrutura e mecanismos catalíticos de ação de enzimas. Este método foi utilizado para estabelecer uma ligação de análogos de substrato com enzimas lisozima e quimotripsina.

Alguns prova directa da existência de complexos enzima-substrato conseguiu chegar onde uma das etapas do ciclo catalítico da enzima está ligado ao substrato através de uma ligação covalente. Um exemplo é a reacção de hidrólise de acetato de n-nitrofenil catalisada pela quimotripsina. Quando misturado com o éter de enzima quimotripsina é acetilado no grupo hidroxilo do resíduo serina reactivo. Esta fase é rápida, mas atsetilhimotripsina hidrólise com a formação de quimotripsina de etilo e livre é muito mais lenta. Portanto atsetilhimotripsin se acumula, o qual é facilmente detectado na presença de n-nitrofenilacetato.

A presen do substrato de enzima na composição pode "pegar" por complexo instável transferência UE numa forma inactiva, por exemplo, por tratamento com o complexo enzima-substrato de boro-hidreto de sódio ter um efeito de redução forte. Tal complexo sob a forma de derivado covalente estável foi detectado no aldolase enzima. Verificou-se que o substrato interage com uma molécula grupo e-amino da lisina.

O substrato reage com a enzima numa parte particular que se chama o centro activo da enzima ou a área activa.

Sob o centro activo, ou núcleo, compreender que a molécula de proteína enzima porção que é ligada ao substrato (e co-factores) e faz com que as propriedades enzimáticas da molécula. O sítio activo determina a especificidade e a actividade catalítica da enzima e deve ser um certo grau de dificuldade estrutura adaptada para aproximação próxima e interagir com uma molécula de substrato, ou suas partes directamente envolvidos na reacção.

Entre os grupos funcionais são distinguidos incluído na porção "activa cataliticamente" da enzima e a porção de formação proporcionando uma afinidade específica (a ligação do substrato para a enzima) – o chamado pino, ou "ancoragem" (ou adsorção do local activo da enzima).

O mecanismo de acção de enzimas explica a teoria da equação de Michaelis-Menten. De acordo com esta teoria, o processo ocorre em quatro etapas.

O mecanismo de acção de enzimas: Fase I

Entre o substrato (C) e da enzima (E) uma ligação surge – formado complexo enzima-substrato UE, em que os componentes estão ligados entre si por ligação covalente, iónica, a água e outras ligações.

O mecanismo de acção de enzimas: fase IІ

O substrato é exposto para o enzima ligado é activado e fica disponível para as respectivas reacções de catálise o UE.

O mecanismo de acção de enzimas: fase IІI

UE comprometeu catálise. Esta teoria é apoiada por estudos experimentais.

Finalmente, a fase IV é caracterizado pela libertação das moléculas de enzima E e F. A sequência de transformações de produtos podem ser exibidos como a reacção: E + S – UE UE – * – E + P.

A especificidade de acção enzima

Cada enzima actua sobre um substrato específico ou grupo de substâncias, que são semelhantes em estrutura. Especificidade da actividade enzimática devido à semelhança da configuração do local activo e de substrato. Durante a interacção da enzima-substrato formado complexo.